Los láseres de rayos X abren una nueva vía para diseñar medicamentos teledirigidos

La máquina de SLAC especializada en experimentos de cristalografía con láseres de rayos X

La máquina de SLAC especializada en experimentos de cristalografía con láseres de rayos X. Foto: Brad Plummer/SLAC.

Un grupo internacional de investigadores consigue descifrar desde cero la estructura de una proteína y prueba las posibilidades de una tecnología para conocer las piezas que componen el rompecabezas de la vida.

En mayo de 1952, en el laboratorio de Rosalind Franklin en el King’s College de Londres se tomó una de las imágenes más famosas de la historia de la ciencia. Las técnicas de cristalografía de rayos X revelaban una estructura en doble hélice que ayudó a conocer la estructura del ADN, la molécula fundamental en los organismos vivos. En 1962, James Watson, Francis Crick y Maurice Wilkins recibieron el Premio Nobel de Medicina por el hallazgo. Ese mismo año, Max Perutz y John Kendrew también fueron premiados por la academia sueca, en este caso en la categoría de Química, por sus estudios cristalográficos de la hemoglobina, la proteína que transporta el oxígeno. Desde entonces, esta técnica, probablemente uno de los grandes avances científicos del último siglo, ha seguido proporcionando conocimiento sobre los elementos más fundamentales de la vida.

Las piezas básicas que forman los organismos vivos se encajan entre sí como si fuesen parte de un rompecabezas de miles de millones de piezas. Su forma está relacionada con su función y por eso conocer la estructura básica de estas piezas es tan importante para la medicina. Si se conoce, por ejemplo, la estructura de una proteína fundamental en el inicio de un tipo de cáncer, sería posible diseñar una molécula que encajase con esa proteína de tal forma que bloquee esa función perniciosa. Ese fármaco, además, al estar creado para adaptarse a su objetivo, no tendría los efectos secundarios que tienen ahora muchos tratamientos que además de a las células malignas dañan a las sanas. Sin embargo, pese a los avances de la cristalografía, la estructura de muchas de las proteínas que se consideran potenciales objetivos para nuevas medicinas se desconoce porque no forman cristales que se puedan conocer con las técnicas habituales.

Ahora, un grupo internacional de investigadores, que publica sus resultados en la revista Nature, ha logrado por primera vez generar con láseres de rayos X un modelo 3D de la lisozima, una proteína que abunda en la clara del huevo, sin tener conocimiento previo de su estructura. Eso ha sido posible gracias al láser de rayos X LCLS del Laboratorio Nacional de Aceleradores SLAC y a un sistema de análisis de datos por ordenador que ha dado sentido a la información obtenida con el láser.

Esta tecnología puede superar algunas de las limitaciones de la cristalografía de rayos X tradicional. Normalmente, los rayos X, cuando se proyectan sobre los compuestos orgánicos que se pretende estudiar, pueden descolocar los átomos y sacarlos de su posición natural dentro de la estructura de la molécula. Además, para conocer esa estructura es necesario exponer a las moléculas que se quieren analizar a dosis importantes de radiación que dañan la información que contienen. Este problema se puede resolver en moléculas que forman grandes cristales bien ordenados, pero ese no es el caso de la mayor parte de las moléculas orgánicas. El sistema de cristalografía de láseres de rayos X somete a las estructuras que quiere estudiar a intensos bombardeos de rayos X, pero en un periodo extremadamente breve, del orden de los femtosegundos (en un segundo hay mil billones de femtosegundos). De esta manera, es posible obtener la información necesaria para reconstruir la estructura natural de la molécula antes de destruirla. [...]

Vía Materia. Autor: Daniel Mediavilla.

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